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Als `!Matrixprotein`! (oft als M-Protein abgekürzt) bezeichnet man in der `F33f`_`[Virologie`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Virologie]`_`f jene `F33f`_`[Proteine`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Protein]`_`f, die die Innenseite einer `F33f`_`[Virushülle`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Virushülle]`_`f auskleiden und oft zusätzlich mit dem innenliegenden `F33f`_`[Kapsid`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Kapsid]`_`f bzw. `F33f`_`[Ribonukleoprotein`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Ribonukleoprotein]`_`f und den inneren Anteilen der `F33f`_`[Hüllproteine`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Hüllprotein]`_`f interagieren. Der Raum zwischen Kapsid und Virushülle wird auch als Matrixraum bezeichnet. Zusätzliche Proteinschichten, die sich vom Kapsid aus aufbauen und in diesem Matrixraum liegen, werden hingegen als `F33f`_`[Tegument`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Tegument_(Virus)]`_`f bezeichnet.

>>Contents

• `F0af`_`[Eigenschaften`#eigenschaften]`_`f

• `F0af`_`[Literatur`#literatur]`_`f

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>>Eigenschaften

Matrixproteine sind teilweise in der Lipidschicht der Virushülle verankert (`F33f`_`[Membranproteine`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Membranprotein]`_`f), besitzen jedoch meistens im Gegensatz zu den eigentlichen Hüllproteinen keine `F33f`_`[Proteindomänen`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Proteindomäne]`_`f, die nach außen ragen. Manche Matrixproteine sind periphere Membranproteine der Innenseite der Virushülle, z. B. das `F33f`_`[Matrixprotein 1`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Matrixprotein_1_(Influenzavirus_A)]`_`f. Als Transmembranproteine können sie Eigenschaften eines `F33f`_`[Ionenkanals`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Ionenkanal]`_`f besitzen wie beispielsweise das `F33f`_`[Matrixprotein 2`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=M2_(Influenza)]`_`f des `F33f`_`[Influenzavirus A`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Influenzavirus_A]`_`f.

Matrixproteine sind charakteristisch für `F33f`_`[RNA-Viren`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=RNA-Virus]`_`f, beispielsweise der Familien `*`F33f`_`[Orthomyxoviridae`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Orthomyxoviridae]`_`f`*, `*`F33f`_`[Paramyxoviridae`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Paramyxoviridae]`_`f`* und `*`F33f`_`[Coronaviridae`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Coronaviridae]`_`f`*. Auch bei `F33f`_`[Retroviren`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Retroviren]`_`f sind sie ein wichtiger Bestandteil der Partikelstruktur. Insbesondere während der Umhüllung des Kapsids vermitteln die Matrixproteine häufig die Bindung zwischen Kapsid und Hülle und ermöglichen so die sogenannte Knospung (`*„budding“`*) der reifen Viruspartikel. Matrixproteine sorgen bei Viren mit asymmetrisch, helikal oder segmental aufgebauten Nukleoproteinen für eine stabile runde Form des `F33f`_`[Virions`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Virion]`_`f unabhängig von der Form des Kapsids oder der Nukleoproteine. So wird bei Viren mit mehreren helikalen Kapsiden (Ortho- und Paramyxoviren) eine Stabilität der Virushülle mittels Matrixproteine ermöglicht.

>>Literatur

• A. J. Cann: Replication of Viruses. In: Brian W. J. Mahy und Marc H. van Regenmortel (eds.): `*Encyclopedia of Virology`*, 3. Auflage, San Diego 2008, Band 4, S. 406ff, ISBN 978-0-12-373935-3.

• S. J. Flint, L. W. Enquist, V. R. Racaniello und A. M. Skalka: `*Principles of Virology. Molecular Biology, Pathogenesis, and Control of Animal Viruses.`* 2. Auflage, ASM-Press Washington D.C. 2004, S. 116f, ISBN 1-55581-259-7.

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